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第1章　绪论 1

1.1　概述 1

1.2　基本原理 1

1.3　基本概念 3

1.3.1　角动量和核磁矩 3

1.3.2　核磁共振（NMR）谱 5

1.4　相关应用进展 6

2.1　概述 12

第2章　化学位移 12

2.2　屏蔽效应探讨 15

2.2.1　化学位移的计算 15

2.2.2　示例 16

2.2.3　化学位移的产生 19

2.3　影响屏蔽效应的一些因素 20

2.3.1　局部抗磁（屏蔽）效应 20

2.3.2　局部顺磁（去屏蔽）效应 21

2.3.3　邻位基团 22

2.3.4　影响化学位移的其他因素 25

2.4　对化学位移的进一步探讨 26

2.4.1　质子电荷密度对化学位移的影响 26

2.4.2　对邻碳原子的电荷密度的影响 26

2.4.3　相邻原子和化学键的诱导磁矩对化学位移的影响 30

2.4.4　环共轭π电子体系 33

2.4.5　环丙烷环上的磁异性 34

2.4.6　极性基团的电场效应和范德华效应 35

2.4.7　氢键对化学位移的影响 35

2.5　相关有机金属化合物的化学位移 37

2.6　经验取代基常数 38

2.7　一些重要有机化合物中质子的化学位移 39

第3章 自旋-自旋耦合 49

3.1　概述 49

3.2　多重峰的一般规律 54

3.3 比率J／（v0δ）的意义 56

3.4 自旋-自旋耦合和分子结构的关系 59

3.4.1 耦合常数的大小与分子几何构型的关系 59

3.4.2　耦合常数和分子化学结构的关系 60

3.5.1 模式 68

3.5.2　与一个自旋量子数I=1/2的原子核耦合（AX系统） 68

3.5 自旋系统的分类 68

3.5.3 AX2、AX3、AXn系统 69

3.5.4　AMX系统 70

3.5.5 AB、AB2系统 71

3.5.6 ABX系统 71

3.5.7 ABC系统 72

3.5.8　几个四旋系统和其他系统 73

3.6 1H与I=1/2和I>1/2的原子核耦合 74

3.6.1 1H与I=1/2的原子核耦合 74

3.6.2 1H与I>1/2的原子核耦合 75

3.7　等价原子核 76

3.8　强耦合作用 77

3.9　手性效应 79

3.10.1 概述 82

3.10.2　远程耦合理论 82

3.10　远程耦合 82

3.10.3　位移试剂 86

3.11 与杂原子相连的质子的NMR和溶剂效应 87

3.12　化学交换 89

3.12.1　对称的构象变换 89

3.12.2　不对称的构象变换 91

3.13　有机化合物的自旋-自旋耦合常数表 93

4.1.1 概念 99

4.1 磁等价 99

第4章 复杂耦合现象和NOE效应 99

4.1.2　磁等价性理论 100

4.2　复杂谱 104

4.3　自旋晶格弛豫 106

4.3.1 自旋晶格弛豫 106

4.3.2 自旋晶格弛豫的来源 106

4.4　NOE效应（核间奥氏效应或核极化效应） 107

4.5　四极弛豫 110

4.6.2 CH和CH2中的碳 111

4.6.1　季碳原子 111

4.6 NOE效应及其应用 111

4.6.3 NOE值对结构的确定 112

4.6.4 NOE效应对蛋白质结构的确定 112

4.6.5　分子动态结构研究 113

第5章　13C NMR谱 116

5.1　概述 116

5.2　几种去耦方法 116

5.2.1　质子宽带去耦 116

5.2.2　偏共振去耦 117

5.2.3　选择性质子去耦 117

5.2.4 门控去耦 117

5.2.5　反转门控去耦 118

5.3　其他问题 118

5.3.1　氘代的影响 118

5.3.2　化学位移等价 118

5.3.3 13C-1H耦合常数值 119

5.4　13C NMR谱的化学位移 121

5.3.4 13C-13C耦合常数值 121

第6章　二维谱 127

6.1　概述 127

6.2　相关波谱分析法 128

6.3　1H-1H COSY谱 129

6.4　双量子过滤的1H-1H COSY谱 130

6.4.1　化合物ipsenol 130

6.4.2　石竹烯氧化物 131

6.5　1H-13C COSY异核化学位移相关谱（HETCOR谱） 133

6.6　质子检出的HETCOR异核多量子相干谱（HMQC谱） 136

6.7　质子检测的远程1H-13C异核相关谱（HMBC谱） 137

6.8 13C-13C相关谱（非常规天然丰度双量子转移实验，INADEQUATE实验） 141

6.9　全相关谱 142

6.10　梯场NMR 145

第7章　生物大分子NMR简介 147

7.1　蛋白质的NMR分析简介 147

7.1.1　概述 147

7.1.2　溶解条件的优化 147

7.1.3　标记与表达 148

7.1.4　相关实验 149

7.1.5　蛋白质相互作用的NMR分析 154

参考文献 157

7.2　核酸的NMR分析简介 160

7.2.1　概述 160

7.2.2　样品的制备 160

7.2.3　用于多核NMR标记的核酸的制备 161

7.2.4　分析策略——新的灵敏度优化 162

7.2.5　氢键的NMR检出 166

7.2.6　J耦合的测定 167

7.2.7　残余偶极耦合——用于阐明结构 167

7.2.8　对核酸弛豫作用的研究 169

7.2.9　结论 172

参考文献 173

7.3　通过氢键的标量耦合 175

7.3.1 概述 175

7.3.2　生物大分子中的氢键标量耦合 177

7.3.4　几何形态的影响 181

7.3.3　与化学位移的关系 181

7.3.5　应用 182

7.3.6　结论 185

参考文献 185

7.4　生物活性大分子NMR研究新进展 187

7.4.1 13C/15N标记的质白质中H键 187

7.4.2 蛋白质结构中13C和15N的化学位移 188

7.4.3　镧系示踪原子对蛋白质结构测定的应用 189

7.4.5　嘌呤和嘧啶碱基中的偶极耦合 190

7.4.4　生物大分子中的亚甲基的弛豫优化 190

7.4.6　细胞因子的NMR分析 191

7.4.7　魔角旋转固态NMR表征RNA中的氢键 191

7.4.8　NMR谱在啤酒成分鉴定中的应用 192

参考文献 193

第8章　若干NMR谱图 194

附录　相关NMR溶剂数据表 285

全书主要参考文献 286

后记 287